多光谱结合探究变性 β-乳球蛋白与牛乳纤溶酶的结合特征

摘要:

目的 基于超高温(ultra-high temperature, UHT)乳的加工过程, 探究不同变性程度 β-乳球蛋 白(β-lactoglobulin, β-Lg)与纤溶酶的互作及形成复合体的理化性质。方法 β-Lg 经过预热和 UHT 处理后, 利用小角 X 射线散射明确了不同变性程度的 β-Lg 与纤溶酶的结合状态, 通过动态光散射表征了聚集体的粒径。 采用傅里叶红外光谱、圆二色谱、内源荧光和紫外光谱分析了 β-Lg 与纤溶酶的结合基团, 以及聚集体的结构性质; 原子力显微镜结合透射电镜揭示聚集体的形貌特征。结果 β-Lg 能与纤溶酶结合形成二聚体, 该聚集体粒径为 20~220 nm。热变性导致 β-Lg 二级结构无序化, 三级结构展开, 进而增强了其与纤溶酶之间的氢键作用, 最终形成了球状或不规则形貌的聚集体。结论 β-Lg 与纤溶酶通过非共价作用形成复合体, 且变性促进了 β-Lg 与纤溶酶的结合。该研究为优化低纤溶酶活力 UHT 乳的加工参数提供了新观点, 对延长 UHT 乳货架期和开发新型纤溶酶抑制剂提供了理论依据。

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